статья Химики научились модифицировать состав белков

Максим Борисов, 22.01.2008
Группа профессора Рональда Клугера. Фото с сайта www.chem.utoronto.ca/staff/RHK/kluger_r.html

Группа профессора Рональда Клугера. Фото с сайта www.chem.utoronto.ca/staff/RHK/kluger_r.html


Группа профессора Рональда Клугера. Фото с сайта www.chem.utoronto.ca/staff/RHK/kluger_r.html

Профессор химии из канадского Торонтского университета (University of Toronto) Рональд Клугер (Ronald Kluger) и соискатель ученой степени доктора философии Светлана Цветкова из его группы сделали открытие, которое в перспективе не только позволит ученым запросто получать новые виды белков (протеинов) - то есть строительных "кирпичиков" жизни, - но также, надо думать, приведет в конечном счете к революционным упрощениям в производстве лекарств. Эти химики сумели расширить границы природы и генетики, вмешиваясь в процесс синтеза белков химическими, а не биологическими методами.

"Все началось с того, что меня заинтересовала возможность создавать белки, в состав которых входят аминокислоты, вообще никак не определенные в генетическом коде", - рассказывает Клугер.

В природе известно всего 20 различных стандартных аминокислот, соединение которых позволяет создавать все разнообразие наблюдаемых свойств белков. Однако синтез любого белка начинается с дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), которая отсылает генетические инструкции посредством матричной (или информационной) РНК (мРНК, mRNA) к рибосомам в наших клетках (мРНК синтезируется на основе ДНК в ходе транскрипции, после чего, в свою очередь, используется в ходе трансляции как матрица для синтеза белков). Собирают нужные аминокислоты и переносят их к рибосомам (к месту синтеза белка) так называемые транспортные рибонуклеиновые кислоты (тРНК, tRNA). тРНК стыкуется с мРНК, и таким образом аминокислоты могут соединиться для формирования белков. Весь смысл в том, что аминокислота должна быть активирована с помощью специфичного для каждого типа тРНК фермента прежде, чем тРНК сможет ее заполучить.

Клугер и его бывшая студентка Лайза Кэмерон (Lisa Cameron) нашли способ подражать критически важной деятельности этого фермента, скомбинировав обычные неорганические химикаты - соли лантана - с химически активированной аминокислотой. И именно Цветкова показала, что этот химический имитатор позволит тРНК присоединять в нужном месте молекулы аминокислоты в ходе общего строительства. Соответствующие результаты были обнародованы 4 декабря в электронной публикации Журнала Американского химического общества (Journal of the American Chemical Society).

В принципе, это исследование может проложить путь к разработке промышленных способов сборки белков посредством тРНК с участием новых "неестественных" аминокислот. Таким образом, считает Клугер, появится чрезвычайно простой способ синтеза принципиально новых биоматериалов, не имеющих никакого отношения к генетически запрограммированным функциям белков.

Клугер и Цветкова, конечно, не первые исследователи, которые обратили внимание на эту возможность. Ученые уже в течение многих лет пытались реализовать этот тип модификации, однако новый метод позволил попросту исключить целый ряд трудных для осуществления шагов. Теперь не требуется видоизменять ферменты, и ключевые изменения достигаются чисто химическими методами, что ранее считалось совершенно невозможным.

Источник:
Chemists solve biological challenge: Professor and PhD student modify protein creation - University of Toronto - News@UofT

Ссылки:
Biomimetic Aminoacylation of Ribonucleotides and RNA with Aminoacyl Phosphate Esters and Lanthanum Salts - Svetlana Tzvetkova and Ronald Kluger
Биосинтез белков, мир РНК и происхождение жизни - Александр Спирин

Максим Борисов, 22.01.2008


новость Новости по теме