просто здорово!

даже я, старушка, попробую "поиграть"!

вот достойные темы"Спасти Ходорковского", "Копец Цахесу", "Бегство из Читинской Бастилии"

Это ли не лучшее воспитание !

Ворлощение в жизнь шутки

про обезьяну за печатной машинкой. Кто будет весь этот хлам разбирать то?

Очень оригинальная идея

Это кроме всяких шуток:-)Если ещё серьёзней , то программу для этого "тетриса" было не легко составить.Орг мол-лы, особенно сложные, ДНК ,РНК и белки в организмах, не виртуальные ( т.е. в цитоплазме, мембране, митохондриях и ядре)имеют только для них пространственную укладку и функции Фолдинг причисляют к списку крупнейших неразрешённых научных проблем современности — поскольку процесс этот далёк от окончательного понимания.Фолдинг — физико-химический , сворачивание орг. макромолекулиз развёрнутой конформации в «нативную» форму.Т.е. там происходит, с термодинамической точки зрения, переход макромолекулыв наиболее статистически вероятную конформацию (что практически можно приравнять к конформации с наименьшей потенциальной энергией). С кинетикой же фолдинга связывают так называемый парадокс Левинталя ,согласно к-рому, если бы молекула белкб длиной хотя бы 100 аминокислотных остатков «перебирала» все возможные конформации, прежде чем свернуться в нативную форму, этот процесс потребовал бы времени, превышающего время существования Вселенной. Однако из практики известно, что максимальное время сворачивания ограничивается минутами, типичное время — порядка миллисекунд, а кратчайший требуемый срок, зарегистрированный для трёхлистового в-слоя — всего 140 нс.Парадокс Левинталя-это кажущийся парадокс, он разрешим тем, что настоящая мол-ла, конечно, никогда не принимает подавляющего большинства теоретически возможных конформаций. Кооперативные эффекты фолдинга — одновременное формирование «зародышей» вторичной структуры, являющихся энергетически стабильными и уже не изменяющимися в процессе дальнейшего сворачивания — приводят к тому, что молекула белка находит «кратчайший путь» на воображаемой гиперплоскости потенциальной энергии к точке, соответствующей нативной конформации белка. Нативная конформация при этом отделена заметным «энергетическим промежутком» " the potential energy gap" от подавляющего числа несвёрнутых форм, определяет естественную конформационную подвижность мол-лы.Кроме того фолдинг очень сложно наблюдать эксперементально, он являеться очень быстрым динамическим процессом, к-рый можно "разглядеть" только на уровне отдельных мол-л...Относительно детально изучен механизм разворачивания( обратный от сворачивания)биомо-л.Биом-лы моделируют с пом. эмпирических силовых полей, к-рый в отличие от"абсолютно корректного" кванто-химического подхода, позволяет рассчитывать энергетические характеристики и динамические свойства биомакромолекул в обозримые сроки. Однако такое радикальное ускорение времени расчётов не может даваться даром: хотя многие компьютерные эксперименты в эмпирических силовых полях и дают реалистичные результаты, некоторые важнейшие для фолдинга кооперативные взаимодействия — такие как гидрофобный эффект или влияние молекул растворителя — не сводятся к парным взаимодействиям между отдельными атомами и не могут быть корректно учтены в этом подходе.Есть 2-основных препядствия, перед запуском моделирования молекулярной динамики (МД) какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру. Первое, характерное время сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если представить, что мы не ограничены в мощностях компьютеров, всё равно остаются сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. (Однако определённые успехи в моделировании фолдинга с помощью молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды, запуская расчёты на суперкомпьютере или в распределённой вычислительной сети .Поэтому метод мол-й динамикимоделирование молекулярной динамики (МД) какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру. Первое, характерные времена сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если предположить ,что нет ограничений в мощностях компьютеров, всё равно остануться сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. Правда успехи в моделировании фолдинга с помощю молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды. Метод молекулярной динамики считаеться пока не целесообразным, как средство моделирование процесса фолдинга, но есть возможность:-предсказать результат фолдинга — то есть, трёхмерную структуру белка. Теоретические подходы, служащие этой цели, делятся на две большие группы: “ab initio” (или “de novo”) фолдинг — методики, не использующие в явном виде данных о структуре других белков, — и сопоставительное моделирование (или моделирование на основании гомологии). Далее обе эти группы будут рассмотрены подробнее с бульшим акцентом на последнюю как учитывающую феномен белковой эволюции.Термин “ab initio”фолдинг приминяютдля обозначения методов компьютерного предсказания структуры белка без использования структурных данных о других белках, не имеет отношения к тому “ab initio”, к-рое бытует в квантовой химии. Квантово-химический термин “ab initio” (лат. — «из первых принципов») обозначает расчёт свойств молекул с помощью решения одного из приближений уравнения Шрёдингера, а в области моделирования структуры белков тот же термин означает лишь, что в предсказании не используют в явном виде информации о структуре других белков. Однако все вычисления, как правило, производятся в эмпирических силовых полях, описывающих парные взаимодействия в классической системе частиц, представляющей молекулу белка. Сами же эти силовые поля в неявном виде включают данные о структуре молекул (не обязательно белковых) — такие как парциальные заряды и массу атомов, а также длины и углы валентных связей, — и к квантово-механическим методам отношения не имеют. Поэтому целесообразно будет в дальнейшем использовать термин “de novo” фолдинг -это означает "снова", с начала , т.е. Наиболее «физически корректные» подходы из этой группы заключаются в основном в расчётах МД для моделирования процесса и результата фолдинга , однако эти методы из-за их огромной вычислительной сложности и неточности функций потенциальной энергии достигают успеха лишь для некоторых очень небольших белков. В остальных же случаях — тоже, впрочем, относящихся к маленьким белкам (не более 150 аминокислотных остатков), — прибегают к дополнительным приближениям с целью уменьшить вычислительную сложность расчёта. http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2/2869.html http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2/3630.html

Давно пора обратить внимание. Компани по производству игр это давно понимают

Burnout Paradise – первая игра популярной гоночно-разрушительной серии http://allg.ucoz.ru/news/2008-05-12-19

Ссылку забыли дать. Игрушку можно скачать здесь: http://fold.it/ после регистрации. Полная английская статья здесь

http://uwnews.org/article.asp?articleID=41558

Столько наплодилось "учёных", что они уже начинают доё...ться до простых смертных, не дадут спокойно поиграть безо всякого "смысла".У этих учёных нет вкуса. Кто будет разгребать тонны так называемых "знаний", которые "учёные" плодят с невероятной скоростью и плодовитостью? Якобы чтобы излечить старенького дедушку Альц-геймера.А стоит только свистнуть какому-нибудь маньяку-диктатору, как эти душки сооружают очередную бомбу-заразу. То что они действительно умеют. А кто будет разгребать полученные "знания"? Всё на благо "человечества", каких-то "индонезийских мальчиков".Надеюсь только на американский кризис, что он умерит количество этих паразитов.

Поставил я себе эту игрушку... Да. Геймеры в это играть не будут. Надо быть фанатом, чтобы утрясать на экране белковые цепочки и получать от этого удовольствие. Пшик очередной.